Las proteínas poseen una estructura química central que consiste en una cadena lineal de aminoacidos plegada de forma que muestra una estructura tridimensional, esto les permite a las proteínas realizar sus funciones.
En las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo y en él se especifica su secuencia de aminoácidos. Estas secuencias de aminoácidos se sintetizan por los ribosomas para formar las macromoléculas que son las proteínas.
Existen 20 aminoácidos diferentes que se combinan entre ellos de múltiples maneras para formar cada tipo de proteínas. Los aminoácidos pueden dividirse en 2 tipos: aminoacidos esenciales que son 9 y que se obtienen de alimentos y aminoacidos no esenciales que son 11 y se producen en nuestro cuerpo.
La composición de las proteínas consta de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno además de otros elementos como azufre, hierro, fósforo y cinc.
En las células, las moléculas orgánicas más abundantes que son las proteínas, constituyen más de el 50 % del peso seco de las mismas.
Las proteínas son el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo
En las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo y en él se especifica su secuencia de aminoácidos. Estas secuencias de aminoácidos se sintetizan por los ribosomas para formar las macromoléculas que son las proteínas.
Existen 20 aminoácidos diferentes que se combinan entre ellos de múltiples maneras para formar cada tipo de proteínas. Los aminoácidos pueden dividirse en 2 tipos: aminoacidos esenciales que son 9 y que se obtienen de alimentos y aminoacidos no esenciales que son 11 y se producen en nuestro cuerpo.
La composición de las proteínas consta de carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno además de otros elementos como azufre, hierro, fósforo y cinc.
En las células, las moléculas orgánicas más abundantes que son las proteínas, constituyen más de el 50 % del peso seco de las mismas.
Las proteínas son el principal nutriente para la formación de los músculos del cuerpo
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteinas. Está determinada por la secuencia de aminoacidos de la cadena proteíca, es decir, el número de aminoacidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptidicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.
La conformación espacial de una proteina está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
La conformación espacial de una proteina está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las proteinas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrogeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena.
Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Hélice beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta
Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida.
Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.
Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Hélice beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta
Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida.
Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio. La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces puentes disulfuro entre Cysteina (aminoácido común), puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura).
La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces puentes disulfuro entre Cysteina (aminoácido común), puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura).
ESTRUCTURA CUATERNARIA
En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, la estructura cuaternaria es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además puede existir un comportamiento de alosterismo según el método concertado de Jacques Monod.
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