2. PROTEINAS
Las proteínas
Todos los principales aspectos estructurales y funcionales del
organismo son realizados por moléculas proteicas
Importancia
Composición
Aminoácidos
Carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno
Construidas a partir de
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Unidas mediante enlaces peptídicos
3. Aminoácidos
Estructura
pH 7,4
FORMAN
Oligopeptidos Polipéptidos Proteínas
2 a 10 a. a. con mas de 50 a. a.11-49 a. a
Se diferencian de acuerdo
con sus pesos moleculares o
el numero de residuos que
contengan
Propiedad anfoterica
Características Configuración
Levo
Dextro
Carbono α, es un carbono quiral o asimétrico
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5. AMINOACIDOS
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5
Aminoácidos Abreviaturas
ALANINA ALA
FENILALANINA Fen
Glicina Gly
Isoleucina Ile
Leucina Leu
Metionina Met
Prolina Pro
Triptofano Trp
valina Val
Aminoácidos Abreviaturas
Asparagina Asn
Cisteina Cys
Glutamina Gln
Serina Ser
Tirosina Tyr
treonina Thr
Arginina Arg
Histidina His
Lisina Lys
A. Aspartico( aspartato) Asp
A. Glutamico (glutamato) Glu
12. PROTEÌNAS
12
Por su naturaleza
química
SIMPLES
CONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE
LAS PROTEINAS
Por la forma que
adopta
FIBROSA
GLOBULAR
Por su función
Biológica
ENZIMAS O CATALISIS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
RESPUESTA A
AGRESIONES (DE
CHOQUE TERMICO)
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Clasificación de proteínas
Proteínas
Simples/haloproteinas
Conjugadas/heteroproteinas
Formado solamente de aminoácidos
Están formados por aminoácidos y un grupo prostético
14. PROTEÌNAS
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
Por su forma:
FIBROSAS GLOBULARES
Son moléculas alargadas
Se encuentran en forma de
globitos, (enrolladas), dinámicas.
Insolubles al agua Disolubles en el agua
Generalmente son proteínas
estructurales
Con alto peso molecular, el resto
de las proteínas
Ejemplos: colágena, elastina,
miosina, actina, queratina.
Ejemplos: albumina, enzimas,
Iglobulinas, histones, etc.
19. PROTEÌNAS
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los
puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una
interacción máxima con el disolvente. No ruptura de enlaces peptídico.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (
huevo cocido o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación,
proceso que se denomina renaturalización.
LAS proteínas son de suma importancia para los sistemas biológicos. Todos los principales aspectos estructurales y funcionales del organismo son realizados por moléculas proteicas
LAS proteínas son de suma importancia para los sistemas biológicos. Todos los principales aspectos estructurales y funcionales del organismo son realizados por moléculas proteicas. Las moléculas de proteínas están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Todas las proteínas son polímeros de aminoácidos. Todas las proteínas están compuestas de un numero de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Se han descrito mas de 300 aa(aminoácidos) diferentes en la naturaleza pero solo 20 se encuentran como constituyentes de las proteínas de mamíferos.
Estructura de los aa
La mayor parte de los aa (excepto prolina) son aminoácidos alifáticos. Lo cual estos aa alifáticos posee un grupo carboxilo un grupo amino primario( prolina posee grupo amino secundario) y un cadena lateral(grupo R)
Estructura de los aa
La mayor parte de los aa (excepto prolina) son aminoácidos alifáticos. Lo cual estos aa alifáticos posee un grupo carboxilo un grupo amino primario( prolina posee grupo amino secundario) y un cadena lateral(grupo R). A pH fisiológico (aproximadamente pH7,4), el grupo carboxilo está disociado, formando el ion carboxilato negativamente cargado (-COO-), y el grupo amino está protonado (-NH3+). De tal manera que cada aminoácido puede comportarse con una base o un ácido: propiedad de anfoterismo.
El término anfòterico se utiliza para describir esta propiedad. Las moléculas neutras que llevan un numero igual de cargas positivas y negativas de forma simultanea se denominan: zwitteriones.
En las proteínas, casi todos estos grupos carboxilo y amino están combinados mediante enlace peptídico y, en general, no están disponibles para reacción química, salvo para la formación de enlaces de hidrógeno. Por tanto, es la naturaleza de las cadenas laterales la que dicta en última instancia el papel que desempeña un aminoácido en una proteína.
Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con sus pesos moleculares o el numero de residuos que contengan.
Peso se mide en Dalton o KiloDaltons.
El término proteína se describe con mas de 50 a. a.
Oligopeptidos de 2 a 10 a. a.
Poli péptidos con pesos de miles a millones de Daltons.
Algunos autores con sinónimo: proteína y polipèptido.
Carbono α, es un carbono quiral o asimétrico, porque esta unido a cuatro grupos diferentes. Excepto glicina, unida a dos H+.
Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como estereoisòmeros, moléculas que sólo se diferencian en la disposición espacial de sus átomos.
Configuración:
Hay dos tipos:
d: dextra rotatorio
L:levo rotatorio
Rotan la luz polarizada a la derecha y a la izquierda respectivamente; los compuestos dextro(D) y levo(L), son compuestos orgánicos que se caracterizan por tener presencia de un llamado centro quiral, el cual es un carbono enlazado con 4 grupos diferentes.al hacer pasar un rayo de luz a través de estos se puede percibir o medir una desviación de la luz hacia la izquierda o derecha, esto produce diferentes propiedades para un mismo compuesto
Las proteínas tiene la propiedad de ser anfotèricas, es decir puede comportarse como un ácido o una base en una solución del organismo.
Una base es capaz de ceder protones (H+)
Un ácido es capaz de captar protones (H+)
Entre ejemplos de proteínas de respuesta a agresiones tenemos: el citocromo p450, un grupo de enzimas que convierten sustancia toxicas a menos.
Metalotioneìna, proteína intracelular (rica en cisteína) que se une a los metales, como el cadmio, mercurio y plata.
Otra proteínas de choque térmico, en condiciones de temperaturas altas (hsp), que consiguen el plegamiento correcto de las proteínas dañadas.
Clasificación de proteínas
Proteinas simples/haloproteinas- son aquellas que al hidrolizarse solo produce aminoácidos ; es decir que esta formado solamente de aminoácidos. Ej albumina
Proteinas conjugadas/heteroproteinas-son aquellas que al hidrolizarse producen aminoácidos y otros compuestos orgánicos o inorgánicos, es decir que que están formados por aminoácidos y un grupo prostético(la porción no proteica) ej. Hemoglobina
Los aminoácidos que forman las proteínas son encontrados unidos mediante enlaces peptídicos. La complejidad de la estructura proteica se analiza mejor si se considera la molécula en cuatro niveles de organización: primario, secundario, terciario y cuaternario.
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS Proteínas
La secuencia de aminoácidos de una proteína se denomina estructura primaria de la proteína. Entender la estructura primaria de las proteínas es importante, porque muchas enfermedades genéticas provocan la síntesis con secuencias anómalas de aminoácidos que causan un plegamiento inadecuado y la pérdida o el deterioro de la función normal.
Enlaces existentes: peptídicos y disulfuro.
La estructura primaria determina la actividad biológica de las proteínas
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS
El esqueleto peptídico no adopta una estructura tridimensional aleatoria, sino que, en general, forma ordenaciones regulares de aminoácidos que están localizados cerca unos de otros en la secuencia lineal. Estas disposiciones constituyen la denominada estructura secundaria del polipeptido. La hélice α y la lámina β . Poseen enlaces no covalentes
Hélice α
Es una estructura espiral que consiste en un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado. una hélice α está estabilizada por gran cantidad de puentes de hidrógeno establecidos entre los oxígenos carbonilo y los hidrógenos amida del enlace peptídico, que son parte del esqueleto peptídico.
LAMINA β
La lámina B es otra forma de estructura secundaria en la cual todos los componentes del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrógeno. A diferencia de la hélice o, las láminas B están compuestas por dos o más cadenas peptídicas (cadenas B), o segmentos de cadenas polipeptídicas, que están casi completamente extendidas. Nótese también que en las láminas B los puentes de hidrógeno son perpendiculares al esqueleto del polipéptido
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS
(
Plegamiento de la proteína)
La estructura terciaria denota la estructura tridimensional de la proteína.
Esta estructura es mantenida por enlaces no covalentes
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS
Consiste en mas de una cadena polipeptídicas. La estructura cuaternaria es formada por subunidades que la hacen un proteína funcional y solo al perder una subunidad, pierde su función . Dependiendo del numero de cadenas polipeptídicas la proteína puede ser considerada como dimero( 2 cadenas), tetrámero (4 cadenas) etc.
Los enlaces son no covalentes.
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS
El esqueleto peptídico no adopta una estructura tridimensional aleatoria, sino que, en general, forma ordenaciones regulares de aminoácidos que están localizados cerca unos de otros en la secuencia lineal. Estas disposiciones constituyen la denominada estructura secundaria del polipeptido. La hélice α y la lámina β
Hélice α
Es una estructura espiral que consiste en un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado. una hélice α está estabilizada por gran cantidad de puentes de hidrógeno establecidos entre los oxígenos carbonilo y los hidrógenos amida del enlace peptídico, que son parte del esqueleto peptídico.
LAMINA β
La lámina B es otra forma de estructura secundaria en la cual todos los componentes del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrógeno. A diferencia de la hélice o, las láminas B están compuestas por dos o más cadenas peptídicas (cadenas B), o segmentos de cadenas polipeptídicas, que están casi completamente extendidas. Nótese también que en las láminas B los puentes de hidrógeno son perpendiculares al esqueleto del polipéptido